Περιεχόμενο
Ακόμη και τα μικρότερα μόρια ή οργανισμοί με γρήγορους χρόνους αναπαραγωγής μπορεί να πάρουν πολύ χρόνο για να παράγουν αυτό που θέλετε να σπουδάσετε. Για βακτήρια σε τρυβλίο petri, η ταχύτητα αντίδρασης εξαρτάται από το πόσο από το αντιδραστήριο υπάρχει καθώς και από την παρουσία ενζύμων. Όποια και αν είναι η περίπτωση, μπορείτε να χρησιμοποιήσετε εξισώσεις για να καθορίσετε την ταχύτητα αυτών των βιοχημικών αντιδράσεων.
Κινηματική του ενζύμου
Στη χημεία, ρυθμούς αντίδρασης περιγράφονται χρησιμοποιώντας k αυτό μετρά πόσο γρήγορα λαμβάνει χώρα η αντίδραση από τα αντιδραστήρια στα προϊόντα. Για αντιδράσεις που χρησιμοποιούν καταλύτες, βιολογικές ενώσεις που επιταχύνουν τον ρυθμό αντίδρασης, κΓάτα, σας επιτρέπει να καθορίσετε τη μέγιστη ταχύτητα της αντίδρασης. ο μέγιστο ποσοστό αντίδρασης, VΜέγιστη, σας λέει πόσα μόρια μετατρέπονται στο προϊόν της αντίδρασης όταν το ένζυμο διαλύεται πλήρως.
Τα ένζυμα επιτυγχάνουν αυτές τις υψηλές ταχύτητες μειώνοντας την ενέργεια ενεργοποίησης μιας αντίδρασης, την ποσότητα ενέργειας που απαιτείται για την αντίδραση. Όταν ένα ένζυμο συνδέεται με το υπόστρωμα, το μόριο ή τις ενώσεις που παρατηρείτε, σχηματίζει ένα σύμπλεγμα ενζύμου-υποστρώματος. Δεν επηρεάζουν άμεσα πόσο από τα αντιδραστήρια ή τις ενώσεις προϊόντων που έχετε και εξαρτώνται επίσης από άλλους παράγοντες όπως η συγκέντρωση του ενζύμου, το pH και η ένταση της θερμοκρασίας μεταξύ ιοντικών δεσμών.
Εξίσωση KCAT
Ο ρυθμός αντίδρασης σάς επιτρέπει να γράφετε εξισώσεις για να καθορίσετε πόσο διαφορετικές ποσότητες αντιδραστηρίων οδηγούν σε πόσα προϊόντα έχετε. Για μια βασική αντίδραση του xA + yB → zC (δηλαδή, μετατροπή Χ σκόνες ΕΝΑ με y σκόνες σι αποδόσεις z σκόνες ντο), η εξίσωση ρυθμού θα ήταν r = k Μ Χ nγια τον ρυθμό αντίδρασης _r, σταθερή ταχύτητα κ και γραμμομοριακές συγκεντρώσεις ΕΝΑ και σι που υποδηλώνεται από τις παρενθέσεις. Μ και n είναι εκθέτες που καθορίζετε μέσω πειραμάτων που μετράνε πόσο γρήγορα συμβαίνει μια αντίδραση. φά
Για την ειδική περίπτωση μιας καταλυόμενης από ένζυμο αντίδρασης η αρχική ταχύτητα v0 είναι v0 = kΓάτα/ Km για αρχική ταχύτητα αντίδρασης v0. Αυτή η ταχύτητα σας δείχνει το ρυθμό της κατάλυσης σε αυτό κΓάτα τύπος. κΜ είναι το Michaelis-Menten σταθερή, το οποίο μπορείτε είτε να μετρήσετε πειραματικά είτε να υπολογίσετε ως συγκέντρωση υποστρώματος στο μισό της μέγιστης ταχύτητας.
Η σταθερά παίρνει το όνομά της από το Εξίσωση Michaelis-Menten v0 = vΜέγιστη x / (ΚΜ + ) για τη συγκέντρωση του υποστρώματος και τη μέγιστη ταχύτητα vΜέγιστη σας λέει πόσο γρήγορα μια ενζυματική αντίδραση. Όταν υπολογίζετε κΓάτα, μπορείτε επίσης να γράψετε v0 = kΓάτα x x / KΜ ως γενική μέθοδος ρυθμού αντίδρασης για συγκεντρώσεις ενζύμου και υποστρώματος και , αντίστοιχα.
Άλλες μέθοδοι εξισώσεων KCAT
Αυτές οι διαφορετικές εξισώσεις σάς επιτρέπουν να χρησιμοποιήσετε την κατάλληλη για οποιοδήποτε σκοπό χρειάζεστε είτε το ρυθμό αναπαραγωγής των βακτηρίων είτε το ποσοστό ανάφλεξης μεταξύ καυσίμων και αερίου. Μπορείτε ακόμη να χρησιμοποιήσετε αυτές τις εξισώσεις συνδυάζοντας και τις δύο πειραματικές παρατηρήσεις με θεωρητικά μοντέλα και υπολογισμούς. Μπορείτε να μάθετε για τη σημασία των μεθόδων εξίσωσης Michaelis Menten μέσω αυτών των διαφορετικών τρόπων καθορισμού του ρυθμού αντίδρασης.
ο κΓάτα Η εξίσωση χρησιμεύει ως βάση για τη δημιουργία βιοαντιδραστήρες. Αυτά είναι συστήματα που επιτρέπουν στους μικροοργανισμούς να αναπτύσσονται σε ένα βέλτιστο περιβάλλον, το οποίο μπορεί να παράγει όσο το δυνατόν περισσότερα προϊόντα. Οι βιοαντιδραστήρες χρησιμοποιούνται ακόμη και για την παρασκευή ζυμωμένων τροφίμων σε ορισμένες ασιατικές χώρες.
Είναι γενικά πολύ δύσκολο ή αδύνατο να προσδιοριστεί το νόημα κΜ χωρίς περισσότερες πληροφορίες. Οι επιστήμονες χρησιμοποιούν τον λόγο kcat / Km για να μετρήσει πόσο συγκεκριμένα και αποτελεσματικά ένα ένζυμο συνδέεται με ένα υπόστρωμα. Αυτός ο λόγος, γνωστός ως σταθερά ειδικότητας κSP, σας επιτρέπει να μετατρέψετε την εξίσωση Michaelis-Menten ως v = kSP/ (1 + kSP/κΓάτα) για τη μέτρηση ακριβέστερων τιμών κSP.